Пластоцианин

Материал из Википедии — свободной энциклопедии
Перейти к навигации Перейти к поиску
Структура взята с PDB 3BQV.

Пластоцианин — медьсодержащий белок, вовлечённый в транспорт электронов от фотосистемы II к фотосистеме I. Этот мономерный белок, состоящий у большинства сосудистых растений из 99 аминокислот, имеет молекулярную массу около 10,5 кДа. Он является представителем пластоцианинового семейства медьсвязывающих белков.

В фотосинтезе пластоцианин играет роль переносчика электронов от цитохрома f из цитохром-b6/f-комплекса к P700+ из фотосистемы I. Цитохром-b6/f-комплекс и фотосистема I — это заякоренные в мембране белковые комплексы, активные центры которых расположены на люмиальной стороне мембраны тилакоида. Цитохром f является донором электронов, в то время как P700+ принимает электрон от восстановленного пластоцианина.

Сайт связывания меди в молекуле пластоцианина. Красным показаны четыре аминокислотных остатка, связывающих атом металла

Пластоцианин был первым из медьсодержащих белков, структура которого была расшифрована при помощи рентгеноструктурного анализа. Его третичная структура — это бета-бочка, характерная для белков, которые связываются с другими белками[1]. Хотя третичная структура молекулы пластоцианина различна для высших растений, водорослей и цианобактерий, структура медь-связывающего сайта крайне консервативна. Обычно его описываю как «искаженную тригональную пирамиду», основание которой состоит из двух атомов азота (N1 и N2) от двух гистидинов и атома серы (S1) из цистеина. Вершину пирамиды формирует атом серы (S2) из осевого метионина. «Искажение» происходит по длине связи между медью и серосодержащими лигандами: связь Cu-S1 короче (207 пикометров) чем Cu-S2 (282 пикометров). Удлинённая связь Cu-S2 дестабилизирует CuII и увеличивает редокс-потенциал белка. Голубая окраска белка (пик поглощения 597 нм) объясняется влиянием связи Cu-S1 где происходит перенос заряда от S к Cudx2-y2[2].

Когда пластоцианин восстановлен, His-87 становится протонированным с pKa = 4,4. Протонирование заставляет его отделится от атома меди и сайт связывания становится плоским треугольником.

Хотя поверхность молекулы пластоцианина рядом с медь-связывающим сайтом может различаться, все пластцианины имеют гидрофобную поверхность, окружающую неприкрытый гистидин, образующий связь с медью. В растительных пластоцианинах по обе стороны от высококонсервативного тирозина-83 располагаются кислотные остатки. Пластоцианины водорослей и сосудистых растений из семейства сельдерейных обладают схожими кислотными остатками, но отличаются от растительных пластоцианинов по форме — у них отсутствуют 57-й и 58-й аминокислотные остатки. У цианобактерий распределение заряженных аминокислотных остатков по поверхности белка отличается от эукариотических пластоцианинов, а их структура может сильно отличаться у разных видов бактерий. У многих цианобактерий пластоцианин состоит из 107 аминокислотных остатков. Хотя кислотные участки у бактерий не консервативны, всегда присутствует гидрофобный участок. Полагают, что его функция состоит в связывании и узнавании участков других белков, вовлечённых в процесс переноса электрона.

Пластоцианин (Cu2+Pc) восстанавливается цитохромом f:

Cu2+Pc + e- → Cu+Pc

После восстановления Cu+Pc связывается с субъединицей F фотосистемы I. P700+ окисляет Cu+Pc:

Cu+Pc → Cu2+Pc + e-

Редокс-потенциал пластоцианина — около +0,37 В[3], а изоэлектрическая точка — при pH около 4[4].

Примечания

[править | править код]
  1. Freeman, H. C.[англ.]; Guss, J. M. Plastocyanin // Handbook of metalloproteins (неопр.) / Bode, Wolfram; Messerschmidt, Albrecht; Cygler, Mirek. — Chichester: John Wiley & Sons, 2001. — Т. 2. — С. 1153—1169. — ISBN 0-471-62743-7.
  2. Gewirth A.A., Solomon E.I. Electronic structure of plastocyanin: excited state spectral features (англ.) // J Am Chem Soc[англ.] : journal. — 1988. — June (vol. 110). — P. 3811—3819. — doi:10.1021/ja00220a015. Архивировано 13 сентября 2019 года.
  3. Anderson G.P., Sanderson D.G., Lee C.H., Durell S., Anderson L.B., Gross E.L. The effect of ethylenediamine chemical modification of plastocyanin on the rate of cytochrome f oxidation and P-700+ reduction (англ.) // Biochim. Biophys. Acta[англ.] : journal. — 1987. — December (vol. 894, no. 3). — P. 386—398. — doi:10.1016/0005-2728 (87)90117-4. — PMID 3689779.
  4. Ratajczak R., Mitchell R., Haehnel W. Properties of the oxidizing site of Photosystem I (англ.) // Biochim. Biophys. Acta[англ.] : journal. — 1988. — Vol. 933. — P. 306—318. — doi:10.1016/0005-2728 (88)90038-2.
  • Berg, Jeremy Mark; Lippard, Stephen J. Blue Copper Proteins // Principles of bioinorganic chemistry (неопр.). — Sausalito, Calif: University Science Books, 1994. — С. 237—242. — ISBN 0-935702-72-5.
  • Sato K., Kohzuma T., Dennison C. Active-site structure and electron-transfer reactivity of plastocyanins (англ.) // J. Am. Chem. Soc.[англ.] : journal. — 2003. — February (vol. 125, no. 8). — P. 2101—2112. — doi:10.1021/ja021005u. — PMID 12590538.